[NEW!] NaCl（核生成）by Dr.Koishi

NaClの融点（凝固点）は800℃程度ですので、このシミュレーションではNaClを827℃でしばらく置いた後、467℃に急冷してNaClの相転移を実現しています。始めは液滴状態になっているNaClが時間とともに整列をして固体状態になって行く様子が見られます。研究では、液体のNaClが固体になるきっかけについて調べました。その結果、温度を下げた後に液体中にいくつかの小さい結晶が生成と消滅を繰り返し、ある程度大きな結晶ができるとそれが急激に成長し全体が固体状態になることがわかりました。その大きさはNaClが120個程度からなる結晶で、これは臨界核と呼ばれています。核生成は原子レベルで高速に起こるために、実験などで観測することは非常に難しいですが、分子動力学シミュレーションを行うことで、原子レベルで見る核生成のメカニズムを解明することができました。このシミュレーションでは多くの粒子数で計算をする必要があったため、我々の研究室で開発された分子動力学専用計算機MDGRAPE-2を使用しています。

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NaCl by Dr.Koishi

固体のNaClに小さなNaClを超高速で衝突させた様子をシミュレートしました。赤色の球はNa、緑色の球はClを表しており、始めの温度は300K（27℃）で、NaClは固体状態になっています。衝突させたNaClの速度は時速5万kmと非常に速いスピードですので、衝突した瞬間に固体のNaClはばらばらに飛び散ってしまいます。つまり、小さなNaClの運動エネルギーが固体のNaClに伝わり一瞬にして蒸発してしまったことになります。

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Folding of a small peptide by Dr.Suenaga

アミノ酸の一つであるアラニン１６個を直鎖状に並べた状態から、温度を２８０K（７度）に設定して分子動力学シミュレーションを行いました。 周りには、８５６６分子の水の分子を配置してあります。 約２ナノ秒のシミュレーションで、タンパク質中に多く見出せる典型的な構造、αへリックスが形成されていくのがわかります。アラニンは、αへリックスを巻きやすいアミノ酸と言われています。

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Unstable active site of mutant Ras p21 G-protein by Dr.Futatsugi

Ras p21 G-タンパク質の突然変異体(G12V)が持つ、不安定な活性部位のシミュレーションです。

Gタンパク質Ras p21は哺乳動物においては細胞の増殖と分化のシグナル伝達に重要な役割を担っていると考えられており、GTPが結合しているときに活性を示し、GTPが加水分解されると不活性となります。このGTP加水分解反応では、16番目のアミノ酸であるリシン(Lys16)が重要な役割を果たしていることがわかっています。また、Ras p21は構成アミノ酸の一つが変異すると発がんが起こることが知られています。

そこで、Ras p21についてMDシミュレーションを行ったところ、正常体では、GTPとLys16の側鎖の距離が一定に保たれているのに対し(動画: 左)、変異体では、GTPとLys16の側鎖の距離が変動していました(動画: 右)。これにより、変異体においてはGTP加水分解反応が阻害されることで過度のシグナル伝達が起こり、発がんに到ることが明らかとなりました。

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Partial DNA by Dr.Otagiri

DNA二重らせん構造のシミュレーションです。

このDNAモデルは、TCCGGAAATTTCCGGA(16塩基)鎖に、相補的なAGGCCTTTAAAGGCCT(16塩基)鎖が巻き付いている2本鎖DNA(32塩基)です。この周囲に溶媒である水分子3526個(plus counter ion NA+ 30 atoms)を発生させ、周期境界条件下で計算を行いました。

これは、温度300 Kで3 nsのシミュレーションを行った結果です。このAAATTTの部分を含むDNAは、実験からその2本鎖が曲がるということが分かっており、このシミュレーションでもDNA2本鎖の屈曲する構造変化が再現されています。

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Small design protein, PSV by Dr.Suenega

まず、温度373 Kで熱変性させます(時間0.8 ns)。
これにより、タンパクの2次構造（αヘリックスとβシート）が壊れていくのが分かります。
次に、この変性した状態から温度 280 Kに冷却し、タンパク質の巻き戻りの過程をシミュレーションしました(1.7ns)。
2次構造（αヘリックスとβシート）が再構築され、完全に初期構造に戻っていることが分かります。

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MD simulation of ion permeation process of porin by Dr.Suenega

This movie is a membrane protein, PORIN. This is a channel for a nutrient intake. The porin forms like the pipe, and the outside and inside of cell are connected through the pipe. We simulated how the ions penetrated through the Porin. These three balls are sodium ions. At first, the first sodium ion is held at central part of the protein, and the second ion, which has come from the outside, pushes out the first sodium ion. Then, the second sodium ion holds a position where the first sodium ion was bound. Next, the third ion pushes out the second ion similarly. In this way, the ion penetrates through the porin. Although it is very difficult to observe these phenomena experimentally, we canunderstand this mechanism at atomic level by combination with simulation and visualization.

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MD simulation of thermal unfolding process of HPr
(Histidine-containing phosphocarrier protein) by Dr.Suenaga

A protein maintains an unique structure to perform its biological function properly. The information about the structure of a protein is important for understanding its biological function. The structure of a protein is very sensitive to heat and so on. When the protein is heated, the structure unfolds and the protein loses its function. This protein is HPr (Histidine-containing phosphocarrier protein) and this consists of three helices and four beta strands. This movie is the simulation of unfolding process of protein at high temperature. The temperature is set to be 373 K. The fluctuation of the protein is the effect of the collision among water molecules and the protein. You may feel that this movie is long, but this process is only 1 nanosecond in real time.

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Prion Proteins by Dr.Okimoto

model 1: NMRにより決定されている人間のプリオンタンパク質の正常体構造 [125-228] （球状ドメイン）

model 2: model 1の構造のN末端に16個のペプチド（117番目Ala）を付加した正常体構造[109-228]

model 3: model 1の構造のN末端に16個のペプチド(117番目Val)を付加した変異体構造[109-228]

上記3種類のプリオンタンパク質の構造について分子動力学計算を行い、遺伝性プリオン病の１つである終脳型Gerstmann-Straussler-Scheinker症候群にみられる遺伝子変異Ala117→Valとプリオンタンパクの構造の相関について分子動力学的研究を行いました。

計算の結果、model 1とmodel 2の球状ドメインの構造は比較的安定に保持されていました。この際、model 2の付加したペプチド鎖はα-ヘリックスを形成しました。これに対し、変異体モデルであるmodel 3の球状ドメインの構造は大きく崩れ、β-シート構造が増長することがわかりました。我々は、このβ-シートの増長がこのアミノ酸変異におけるプリオン病の発現に関連していると推測しています。

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